Image

Fermentai

ENZIMAI (fermentai) (iš lotynų fermentum - raugas)

baltymai, kurie veikia kaip gyvų organizmų katalizatoriai. Pagrindinis F. funkcijos - pagreitinti į organizmą patenkančių ir metabolizmo metu susidarančių medžiagų transformaciją (atnaujinti ląstelių struktūras, aprūpinti ją energija ir kt.), Taip pat reguliuoti biochemą. procesus (pvz., genetinės informacijos įgyvendinimą), įskaitant reagavimą į besikeičiančias sąlygas.

F. struktūra tiriama cheminiais metodais. modifikacijos, rentgeno struktūros analizė, spektroskopija. Vertingi rezultatai buvo gauti specifinės vietos mutagenezės metodu, pagrįstu nukreiptu aminorūgščių pakeitimu baltymų molekulėje genetinės inžinerijos metodais. Iki galo. XX amžius žinomas ir apibūdinamas maždaug 3000 F.

Istorinis eskizas. Dabarties pradžia. fermentacijos mokslai (fermentologija) siejami su 1814 m. K. Kirchhoffo atradimu, kad krakmolas virsta cukrumi veikiant vandeniniams miežių daigų ekstraktams. Aktyvų šių ekstraktų pagrindą 1833 m. Išskyrė A. Payen ir J. Persot. Paaiškėjo, kad tai F. amilazė. 1836 m. T. Schwannas atrado ir aprašė pepsiną, tais pačiais metais I. Purkinas ir I. Pappenheimas apibūdino tripsiną. 1897 m. Broliai G. ir E. Buchneriai iš mielių išskyrė tirpų preparatą (vadinamąją zymase), kuris sukėlė alkoholio fermentaciją. Tai nutraukė ginčą tarp L. Pasteur (jo manymu, tik visos gyvos ląstelės galėjo sukelti fermentacijos procesą) ir J. Liebig (jis tikėjo, kad fermentacija yra susijusi su specialiomis medžiagomis). Pabaigoje. 19-tas amžius E. Fischeris pasiūlė pirmąją F. specifiškumo teoriją. 1913 m. L. Michaelis suformulavo bendrą fermentinių reakcijų kinetikos teoriją. Kristalinis Pirmųjų F. pavidalu 1926 m. Buvo gauti J. Sumnerio (ureazės) ir 1930 m. - J. Northropo (pepsino). Pirmą kartą F. pirminę struktūrą (aminorūgščių seką) W. Steinas ir S. Moore'as nustatė 1960 m. Ribonukleazei A, o 1969 m. P. Merrifieldas atliko chem. šio F. sintezė. Erdvinę struktūrą (tretinę struktūrą) F. pirmą kartą nustatė D. Phillipsas 1965 m. lizocimui. 2 aukšte. XX amžius katalizinis aktyvumas taip pat buvo aptiktas kai kuriose RNR (jos vadinamos ribozimais).

Fermentų klasifikacija. Istoriškai daugeliui F. buvo priskirti nereikšmingi vardai, kurie dažnai nėra susiję su katalizuojamos reakcijos tipu. Įveikti sunkumus, su kuriais susiduriama per vidurį. XX amžius buvo sukurtos klasifikacijos ir F. nomenklatūra.Tarptautinės biochemijos rekomendacija. sąjunga, visi F., priklausomai nuo katalizuojamos reakcijos tipo, yra suskirstyti į 6 klases: 1 - oksidoreduktazės, 2 - transferazės, 3 - hidrolazės, 4 - liazos, 5 - izomerazės ir 6 - ligazės. Kiekviena klasė skirstoma pagal funkcijos pobūdį. substratų grupės, veikiamos chem. transformacija. Savo ruožtu poklasiai yra suskirstyti į poklasius, priklausomai nuo transformacijos dalyvaujančio F. tipo. Kiekvienam pakankamai apibūdinamam F. priskiriamas 4 skaitmenų klasifikacijos numeris, žymintis klasę, poklasį, poklasį ir F. skaičių. Pavyzdžiui, a-chimotripsinas turi skaičių 3.4.21.1.

Oksidoreduktazėse yra fosforas, kuris katalizuoja redoksą. reakcijos. Šio tipo F. turi H atomus ar elektronus. Daugelis oksidoreduktazių yra F. kvėpavimas ir oksidacinis fosforilinimas.

Transferazės katalizuoja func perkėlimą. grupės (CH3, COOH, NH2, CHO ir kt.) Iš vienos molekulės į kitą.

Hidrolazės katalizuoja hidrolizę. ryšių (peptido, glikozido, eterio, fosfodiesterio ir kt.) skilimas ∙) ∙

Liazės katalizuoja nehidrolizines. grupių skilimas iš substrato susidarant dvigubam ryšiui ir atvirkštinės reakcijos. Šie F. gali išskirti CO2, H2O, NH3 ir kt.

Izomerazės katalizuoja substrato izomerų susidarymą, įskaitant cis-, trans-izomerizaciją, daugybinių ryšių judėjimą, taip pat atomų grupes molekulėje.

Ligazės - F., katalizuojančios dviejų molekulių pridėjimą, susidarant naujoms jungtims (C - C, C - S, C - O, C - N ir kt.), Kaip taisyklė, susijusios su pirofosfato jungties skilimu. ATP.

Fermentų struktūros ypatybės. Mol. F. svoris svyruoja nuo 10 4 iki 10 10 ir daugiau. F. dažniausiai susitinka su prieplauka. m. 20–60 tūkst., didesni paprastai susideda iš kelių. identiški (homomerai) arba skirtingi (heteromerai) subvienetai, susieti nekovalentinėmis jungtimis. Subvienetą gali sudaryti dvi ar daugiau grandinių, sujungtų disulfidinėmis jungtimis.

Pirminėje to paties tipo F. struktūroje, izoliuotoje net nuo evoliuciškai tolimų organizmų, dažnai pastebima tam tikra homologija, o kai kurios sritys praktiškai nesikeičia. Antrinė struktūra išsiskiria didele α-spiralių ir - struktūrų kiekio įvairove (žr. Baltymus). -Struktūros sudaro daugelio F. šerdį ir sudaro „atraminę“ struktūrą. Standartinių antrinių struktūrų elementų ir specialiai sulankstytų polipeptido grandinės dalių, esančių tam tikru būdu erdvėje, rinkinys sudaro tretinę struktūrą, kuri lemia biolą. savybės Ф.

Tretinė struktūra yra unikali kiekvienam F., tačiau to paties tipo F., netgi labai skiriasi pirminėje struktūroje, gali būti naudojamas grandinių erdvinis išdėstymas. panašūs (pvz., chimotripsinai ir subtilizinai). Dažnai tretinėje struktūroje galima atskirti atskiras kompaktiškas dalis (domenus), sujungtas polipeptido grandinės atkarpomis. Organizacija kelių erdvėje. subvienetai lemia ketvirtinę Ф struktūrą.

Baltymų rutulio paviršiuje F. arba, dažniau, specialiuose. įtrūkimai, įdubos ir kt. skiria palyginti nedidelį plotą, vadinamąjį. aktyvus centras. Tai funkcijų rinkinys. aminorūgščių liekanų grupės, tiesiogiai sąveikaujančios su substratu. Aktyviame F. centre, išskyrus funktus. grupėse gali būti nebaltyminiai komponentai - kofermentai. Toks kompleksas vadinamas. chol apie - fermentas, o jo baltyminė dalis - apoenzimas. Amino rūgšties likučiai, esantys aktyviame centre, priklauso naibui. konservatyvus šioje grupėje F. Aktyviame centre galima išskirti substratą rišančią vietą ir kataliziškai aktyvias F. grupes. Pastarosios, pavyzdžiui, serino proteazių poklasyje, apima funkcijas. serino-195, histidino-57 ir asparto rūgšties-102 liekanų grupės. Be to, cistino SH grupė, glugamo rūgšties COOH grupė, tirozino fenolio hidroksilas ir kt., Taip pat funktai. kofermentų grupės - nikotinamido kofermentų nikotinamido žiedas (žr. niaciną), piridokso fosfato aldehido grupė (aldimino pavidalu), tiamino pirofosfato tiazolino žiedas, metalo jonai (pvz., Zn 2+, Co 2+, Mn 2+) ir kt..

Fermentų gavimas. Paprastai F. išskiriamas iš gyvūnų audinių, augalų, ląstelių ir mikroorganizmų kultūros skysčių, biolio. skysčiai (kraujas, limfa ir kt.). Genetinės inžinerijos metodai naudojami norint gauti šiek tiek sunkiai pasiekiamą F. F. iš pradinių medžiagų išgaunamas druskos tirpalais. Tada jie yra padalijami į frakcijas, nusodinami druskomis [paprastai (NH4)2TAIP4] arba rečiau - org. tirpikliai ir išgryninti per skverbimąsi į gelį ir jonų mainų chromatografiją. Apie baigsis. gryninimo etapuose dažnai naudojami afinitetinės chromatografijos metodai. Gryninimo progreso stebėjimas F. ir grynų preparatų charakteristikos atliekamos matuojant katalizinį. F. veikla naudojant specifinius substratus (dažniausiai suteikiantys spalvų reakcijas). Fosforo kiekio vienetas laikomas tokiu kiekiu, kuris standartinėmis sąlygomis katalizuoja 1 μmol substrato virsmą per 1 min. Vadinamas F. vienetų skaičius, nurodytas 1 mg baltymo. specifinė veikla.

Fermentų naudojimas. Neapdorotas fosforas nuo senų senovės buvo naudojamas maisto produktų gamybai ir kepinių, sūrio, vyndarystės, odos apdirbimo ir kt. Gaminiams gaminti. Pakankamai išgrynintas fosforas naudojamas gaminant aminorūgštis ir jų mišinius dirbtinei mitybai, gaminant cukrų. angliavandenių turinčios žaliavos, skirtos laktozei pašalinti iš pieno ir gaminant daugybę vaistų (kai kurie išgryninti F. patys vartojami kaip vaistai). Pramonėje imobilizuotų fermentų naudojimas ant polimerų nešiklių yra ypač perspektyvus (pavyzdžiui, pusiau sintetiniams penicilinams gauti naudojama imobilizuota penicilino amidazė, taip pat žr. Fermentų turinčius pluoštus). Apie F. naudojimą chemijoje. analizė mato fermentinius analizės metodus.

Lit.: Fermentų nomenklatūra (1972 m. Rekomendacijos), vert. iš anglų kalbos., M., 1979; Fersht E., Fermentų struktūra ir veikimo mechanizmas, trans. iš anglų kalbos., M., 1980; Dixon M., Webb E., Fermentai, vert. iš anglų kalbos, t. 1–3, M., 1982; Fermentologijos metodai, red. S. P. Colowickas, N. O. Kaplanas, N. Y. - S. F. - L., 1955 m.

Fermentai apima

Fermento terminą XVII amžiuje pasiūlė chemikas van Helmontas, aptardamas virškinimo mechanizmus.

Pabaigoje. XVIII - ankstyvas. XIX a. jau buvo žinoma, kad mėsa virškinama skrandžio sultimis, o krakmolas veikiamas seilėmis virsta cukrumi. Tačiau šių reiškinių mechanizmas nebuvo žinomas [1].

XIX amžiuje. Louis Pasteur, tyrinėdamas angliavandenių virtimą etilo alkoholiu veikiant mieles, priėjo prie išvados, kad šį procesą (fermentaciją) katalizuoja tam tikra gyvybinė jėga, esanti mielių ląstelėse..

Daugiau nei prieš šimtą metų fermento ir fermento terminai atspindėjo skirtingus požiūrius į teorinį ginčą tarp L. Pasteur ir M. Berthelot bei J. Liebig, kita vertus, apie alkoholio fermentacijos pobūdį. Tiesą sakant, fermentai (iš lot. Fermentum - raugas) buvo vadinami „organizuotais fermentais“ (tai yra patys gyvi mikroorganizmai), o terminą fermentas (iš graikų kalbos -ν- - в- ir ζύμη - mielės, raugas) 1876 m. Pasiūlė W. Kühne „Neorganizuoti fermentai“, kuriuos išskiria ląstelės, pavyzdžiui, skrandyje (pepsinas) arba žarnose (tripsinas, amilazė). Praėjus dvejiems metams po L. Pasteur mirties 1897 m., E. Buchneris išleido darbą „Alkoholinė fermentacija be mielių ląstelių“, kuriame jis eksperimentiškai parodė, kad neląstelinės mielių sultys vykdo alkoholio fermentaciją taip pat, kaip ir netrikdytos mielių ląstelės. 1907 m. Už šį darbą buvo apdovanotas Nobelio premija. Pirmą kartą labai išgrynintą kristalinį fermentą (ureazę) 1926 m. Išskyrė J. Sumneris. Per ateinančius 10 metų buvo išskirti dar keli fermentai ir galutinai įrodytas baltymų pobūdis..

RNR katalizinį aktyvumą 1980 m. Prieš rRNR pirmą kartą atrado Thomasas Chekas, tyręs RNR sujungimą blakstienoje Tetrahymena thermophila. Ribozimas buvo pre-rRNR Tetrahymena molekulės sritis, kurią kodavo ekstrachromosominio rDNR geno intronas; ši svetainė atliko automatinį pasirinkimą, tai yra, ji pati iškirto rRNR brendimo metu.

Fermentų funkcijos

Fermentų yra visose gyvose ląstelėse ir jie prisideda prie kai kurių medžiagų (substratų) virsmo kitomis (produktais). Fermentai veikia kaip katalizatoriai beveik visose biocheminėse reakcijose, vykstančiose gyvuose organizmuose - jie katalizuoja daugiau nei 4000 skirtingų biocheminių reakcijų [2]. Fermentai vaidina esminį vaidmenį visuose gyvenimo procesuose, reguliuodami ir reguliuodami organizmo medžiagų apykaitą.

Kaip ir visi katalizatoriai, fermentai pagreitina tiek pirmyn, tiek atgalinę reakciją, sumažindami proceso aktyvacijos energiją. Šiuo atveju cheminė pusiausvyra nesikeičia nei į priekį, nei į priešingą pusę. Skiriamasis fermentų bruožas, palyginti su nebaltyminiais katalizatoriais, yra didelis jų specifiškumas - kai kurių substratų prisijungimo prie baltymų konstanta gali siekti 10–10 mol / l arba mažiau. Kiekviena fermento molekulė sugeba atlikti nuo kelių tūkstančių iki kelių milijonų „operacijų“ per sekundę.

Pavyzdžiui, viena fermento renino molekulė, esanti veršelio skrandžio gleivinėje, per 10 minučių 37 ° C temperatūroje sutrinka apie 10 6 pieno kazeinogeno molekules..

Tuo pačiu fermentų efektyvumas yra daug didesnis nei ne baltymų katalizatorių - fermentai greitina reakciją milijonus ir milijardus kartų, ne baltymų - šimtus ir tūkstančius kartų. Taip pat žiūrėkite kataliziškai tobulą fermentą

Fermentų klasifikacija

Pagal katalizuojamų reakcijų tipą fermentai skirstomi į 6 klases pagal hierarchinę fermentų klasifikaciją (EC, EC - Fermentų komisijos kodas). Klasifikaciją pasiūlė Tarptautinė biochemijos ir molekulinės biologijos sąjunga. Kiekvienoje klasėje yra poklasiai, todėl fermentas apibūdinamas surinkus keturis skaičius, atskirtus taškais. Pavyzdžiui, pepsinas vadinamas EC 3.4.23.1. Pirmasis skaičius apytiksliai apibūdina fermento katalizuojamos reakcijos mechanizmą:

  • CF 1: oksidoreduktazės, kurios katalizuoja oksidaciją ar redukciją. Pavyzdys: katalazė, alkoholio dehidrogenazė.
  • CF 2: Transferazės, kurios katalizuoja cheminių grupių perdavimą iš vienos substrato molekulės į kitą. Tarp transferazių ypač išskiriamos kinazės, kurios paprastai perduoda fosfatų grupę iš ATP molekulių.
  • CF 3: hidrolazės, kurios katalizuoja cheminių jungčių hidrolizę. Pavyzdys: esterazė, pepsinas, tripsinas, amilazė, lipoproteinų lipazė.
  • CF 4: Liazės, kurios katalizuoja cheminių ryšių suardymą be hidrolizės, susidarant dvigubam ryšiui viename iš produktų.
  • CF 5: izomerazės, katalizuojančios struktūrinius arba geometrinius substrato molekulės pokyčius.
  • CF 6: Ligazės, kurios katalizuoja cheminių ryšių susidarymą tarp substratų dėl ATP hidrolizės. Pavyzdys: DNR polimerazė.

Kaip katalizatoriai, fermentai pagreitina tiek tiesiogines, tiek atvirkštines reakcijas, todėl, pavyzdžiui, liazės sugeba katalizuoti atvirkštinę reakciją - pridėjimas prie dvigubų jungčių.

Fermentų pavadinimo būdai

Paprastai fermentai pavadinami pagal katalizuojamos reakcijos tipą, prie substrato pavadinimo pridedant priesagą -ase (pavyzdžiui, laktazė - fermentas, dalyvaujantis laktozės virsme). Taigi skirtingi fermentai, turintys tą pačią funkciją, turės tą patį pavadinimą. Šie fermentai išsiskiria kitomis savybėmis, pavyzdžiui, pagal optimalų pH (šarminę fosfatazę) arba lokalizaciją ląstelėje (membranos ATPazę)..

Kinetiniai tyrimai

Paprasčiausias vieno substrato fermentinių reakcijų kinetikos [ru] apibūdinimas yra Michaelio - Menten lygtis (žr. Pav.). Iki šiol aprašyti keli fermentų veikimo mechanizmai. Pavyzdžiui, daugelio fermentų veikimą apibūdina „ping-pong“ mechanizmo schema.

1972–1973 m. buvo sukurtas pirmasis kvantinis-mechaninis fermentinės katalizės modelis (autoriai MV Vol'kenshtein, RR Dogonadze, ZD Urushadze ir kiti) [3] [4] [5] [6].

Fermentų struktūra ir veikimo mechanizmas

Fermentų aktyvumą lemia jų trimatė struktūra [7].

Kaip ir visi baltymai, fermentai sintetinami kaip linijinė aminorūgščių grandinė, kuri tam tikru būdu sulankstoma. Kiekviena aminorūgščių seka yra sulankstyta specialiu būdu, o susidariusi molekulė (baltymų rutulys) turi unikalių savybių. Į baltymų kompleksą galima sujungti kelias baltymų grandines. Tretinė baltymų struktūra yra sunaikinta dėl šilumos ar veikiant tam tikroms cheminėms medžiagoms.

Aktyvus fermentų centras

Fermento katalizuojamos cheminės reakcijos mechanizmo tyrimas kartu su tarpinių ir galutinių produktų nustatymu skirtinguose reakcijos etapuose reiškia tikslias žinias apie fermento tretinės struktūros geometriją, jo molekulės funkcinių grupių pobūdį, pateikiant veikimo specifiškumą ir aukštą katalizinį aktyvumą tam tikrame substrate, taip pat cheminį vietos pobūdį (vietovės) ) fermento molekulė, užtikrinanti didelį katalizinės reakcijos greitį. Paprastai substrato molekulės, dalyvaujančios fermentinėse reakcijose, yra palyginti mažos, palyginti su fermentų molekulėmis. Taigi, susidarant fermentų-substratų kompleksams, tik riboti polipeptido grandinės aminorūgščių sekos fragmentai patenka į tiesioginę cheminę sąveiką - „aktyvusis centras“ - unikalus aminorūgščių liekanų derinys fermento molekulėje, užtikrinantis tiesioginę sąveiką su substrato molekule ir tiesioginį dalyvavimą katalizės veiksme [8]..

Aktyvus centras yra įprastai išskiriamas [8]:

  • katalizinis centras - tiesiogiai chemiškai sąveikaujantis su substratu;
  • surišimo centras (kontaktinė arba „inkaro“ vieta) - užtikrinantis specifinį afinitetą substratui ir fermento-substrato komplekso susidarymą.

Norėdamas katalizuoti reakciją, fermentas turi prisijungti prie vieno ar daugiau substratų. Fermento baltymų grandinė sulankstoma taip, kad rutulio paviršiuje, kur susijungia substratai, susidaro tarpas arba ertmė. Ši sritis vadinama substrato rišimosi vieta. Paprastai jis sutampa su aktyviu fermento centru arba yra šalia jo. Kai kuriuose fermentuose taip pat yra kofaktorių ar metalų jonų prisijungimo vietų.

Fermentas, jungiantis su substratu:

  • valo substratą nuo vandens „kailio“
  • reaguojančias substrato molekules patalpina į kosmosą taip, kad reakcija vyktų toliau
  • paruošia (pvz., poliarizuoja) substrato molekules reakcijai.

Paprastai fermentas prisijungia prie substrato dėl joninių arba vandenilio ryšių, retai dėl kovalentinių ryšių. Reakcijai pasibaigus, jos produktas (arba produktai) yra atskiriami nuo fermento.

Dėl to fermentas sumažina reakcijos aktyvacijos energiją. Taip yra todėl, kad esant fermentui, reakcija vyksta kitu keliu (iš tikrųjų įvyksta kitokia reakcija), pavyzdžiui:

Jei nėra fermento:

Esant fermentui:

  • A + F = AF
  • AF + B = AVF
  • AVF = AV + F

kur A, B - substratai, AB - reakcijos produktas, F - fermentas.

Fermentai negali savarankiškai suteikti energijos endergoninėms reakcijoms (kurioms reikalinga energija). Todėl fermentai, vykdantys tokias reakcijas, sujungia jas su ekergoninėmis reakcijomis, kurios išskiria daugiau energijos. Pavyzdžiui, reakcijos biopolimerų sintezei dažnai derinamos su ATP hidrolizės reakcija.

Kai kurių fermentų aktyviesiems centrams būdingas kooperatyvumo reiškinys.

Specifiškumas

Fermentai paprastai pasižymi dideliu specifiškumu jų substratų atžvilgiu (substrato specifiškumas). Tai pasiekiama daliniu formos papildymu, krūvių pasiskirstymu ir hidrofobinėmis sritimis ant substrato molekulės ir substrato prisijungimo vietoje prie fermento. Fermentai taip pat paprastai pasižymi aukštu stereospecifiškumo lygiu (jie sudaro tik vieną iš galimų stereoizomerų kaip produktą arba naudojamas tik vienas stereoizomeras kaip substratas), regioselektyvumą (jie sukuria arba nutraukia cheminį ryšį tik vienoje iš galimų substrato padėčių) ir chemoselektyvumą (jie katalizuoja tik vieną cheminę reakciją). iš kelių galimų tam tikromis sąlygomis). Nepaisant bendro aukšto specifiškumo lygio, fermentų substrato laipsnis ir reakcijos specifiškumas gali būti skirtingi. Pvz., Tripsino endopeptidazė nutraukia peptidinį ryšį tik po arginino ar lizino, jei po jo nėra prolino, o pepsinas yra daug mažiau specifinis ir gali nutraukti peptidinius ryšius, sekdamas daugeliu aminorūgščių.

Rakto užrakto modelis

1890 m. Emilis Fischeris pasiūlė, kad fermentų specifiškumą nustatytų tikslus fermento formos ir substrato atitikimas [9]. Ši prielaida vadinama rakto ir užrakto modeliu. Fermentas susijungia su substratu ir sudaro trumpalaikį fermento-substrato kompleksą. Tačiau, nors šis modelis paaiškina aukštą fermentų specifiškumą, jis nepaaiškina praktikoje pastebimo pereinamosios būsenos stabilizavimo reiškinio..

Sukeltas atitikimo modelis

1958 m. Danielis Koshlandas pasiūlė modifikuoti rakto užrakto modelį [10]. Fermentai paprastai nėra standžios, bet lanksčios molekulės. Aktyvi fermento vieta, surišusi substratą, gali pakeisti konformaciją. Šoninės aktyvaus centro aminorūgščių grupės užima tokią padėtį, kuri leidžia fermentui atlikti savo katalizinę funkciją. Kai kuriais atvejais substrato molekulė taip pat keičia konformaciją po prisijungimo aktyvioje vietoje. Skirtingai nuo rakto užrakto modelio, sukeltas tinkamumo modelis paaiškina ne tik fermentų specifiškumą, bet ir pereinamosios būsenos stabilizavimą. Šis modelis vadinamas „rankine pirštine“.

Modifikacijos

Po baltymų grandinės sintezės vyksta daugelio fermentų modifikacijos, be kurių fermentas nevisiškai pasireiškia savo aktyvumu. Tokios modifikacijos vadinamos modifikacijomis po transliacijos (apdorojimu). Vienas iš labiausiai paplitusių modifikacijų tipų yra cheminių grupių prijungimas prie šoninių polipeptido grandinės likučių. Pavyzdžiui, fosforo rūgšties likučių pridėjimas vadinamas fosforilinimu ir katalizuojamas fermento kinazės. Daugelis eukariotų fermentų yra glikozilinti, tai yra modifikuoti angliavandenių pobūdžio oligomerais.

Kitas paplitęs modifikacijos po transliacijos tipas yra polipeptidinės grandinės skilimas. Pavyzdžiui, chimotripsinas (proteazė, dalyvaujanti virškinime) susidaro, kai polipeptido vieta yra atskiriama nuo chimotripsinogeno. Chimotripsinogenas yra neaktyvus chimotripsino pirmtakas ir sintetinamas kasoje. Neaktyvi forma perkeliama į skrandį, kur ji virsta chimotripsinu. Šis mechanizmas yra būtinas norint išvengti kasos ir kitų audinių skilimo, kol fermentas patenka į skrandį. Neaktyvus fermento pirmtakas taip pat vadinamas "zymogenu".

Fermentų kofaktoriai

Kai kurie fermentai atlieka katalizės funkciją patys, be jokių papildomų komponentų. Tačiau yra fermentų, kuriems atlikti katalizei atlikti reikalingi ne baltymų komponentai. Kofaktoriai gali būti neorganinės molekulės (metalo jonai, geležies ir sieros sankaupos ir kt.) Ir organinės (pavyzdžiui, flavinas ar hemas). Organiniai kofaktoriai, glaudžiai susiję su fermentu, dar vadinami protezavimo grupėmis. Organiniai kofaktoriai, kuriuos galima atskirti nuo fermento, vadinami kofermentais.

Fermentas, kuriam kataliziniam aktyvumui reikalingas kofaktorius, bet kuris su juo nesusijęs, vadinamas apo-fermentu. Apo-fermentas kartu su kofaktoriumi vadinamas holo-fermentu. Dauguma kofaktorių yra susiję su fermentu nekovalentine, bet gana stipria sąveika. Taip pat yra tokių protezavimo grupių, kurios yra kovalentiškai susijusios su fermentu, pavyzdžiui, tiamino pirofosfatas piruvato dehidrogenazėje.

Fermentų reguliavimas

Kai kurie fermentai turi mažas molekulių jungimosi vietas; jie gali būti metabolizmo kelio substratai arba produktai, į kuriuos patenka fermentas. Jie sumažina arba padidina fermento aktyvumą, o tai sukuria grįžtamojo ryšio galimybę.

Galutinio produkto slopinimas

Metabolizmo kelias yra vienas po kito einančių fermentinių reakcijų grandinė. Dažnai metabolizmo kelio galutinis produktas yra fermento, kuris pagreitina pirmąją tam tikro kelio reakciją, inhibitorius. Jei galutinio produkto yra per daug, tada jis veikia kaip paties pirmojo fermento inhibitorius, o jei po šio galutinio produkto yra per mažai, tada pirmasis fermentas vėl aktyvuojamas. Taigi, galutinio produkto slopinimas pagal neigiamo grįžtamojo ryšio principą yra svarbus būdas palaikyti homeostazę (santykinis kūno vidinės aplinkos sąlygų pastovumas)..

Aplinkos sąlygų įtaka fermentų aktyvumui

Fermentų aktyvumas priklauso nuo ląstelėje ar organizme esančių sąlygų - slėgio, aplinkos rūgštingumo, temperatūros, ištirpusių druskų koncentracijos (tirpalo jonų stiprumas) ir kt..

Kelios fermentų formos

Daugybines fermentų formas galima suskirstyti į dvi kategorijas:

  • Izozimai
  • Daugiskaitos formos (teisinga)

Izozimai yra fermentai, kurių sintezę koduoja skirtingi genai, jie turi skirtingą pirminę struktūrą ir skirtingas savybes, tačiau jie katalizuoja tą pačią reakciją. Izofermentų tipai:

  • Organas - kepenų ir raumenų glikolizės fermentai.
  • Ląstelinė - citoplazminė ir mitochondrinė malato dehidrogenazė (fermentai yra skirtingi, bet katalizuoja tą pačią reakciją).
  • Hibridas - fermentai, turintys ketvirtinę struktūrą, susidarantys nekovalentiškai jungiantis atskiriems subvienetams (laktato dehidrogenazė - 4 2 tipo subvienetai).
  • Mutantas - susidaro dėl vieno geno mutacijos.
  • Alloenzimai - koduojami skirtingų to paties geno alelių.

Iš tikrųjų, kelios formos (tiesa) yra fermentai, kurių sintezę koduoja tas pats to paties geno alelis, jie turi tą pačią pirminę struktūrą ir savybes, tačiau po sintezės ant ribosomų jie keičiasi ir skiriasi, nors ir katalizuoja tą patį ta pati reakcija.

Izofermentai skiriasi genetiniu lygmeniu ir skiriasi nuo pirminės sekos, o tikrieji kartotiniai tampa skirtingi posttranslioniniame lygyje.

Medicininė vertė

Ryšį tarp fermentų ir paveldimų medžiagų apykaitos ligų A. Garrodas [ru] pirmą kartą nustatė 1910 m. Ligos, susijusios su fermentų defektais, Garrodas vadina „įgimtomis medžiagų apykaitos klaidomis“.

Jei geną, kuris koduoja tam tikrą fermentą, įvyksta mutacija, fermento aminorūgščių seka gali pasikeisti. Be to, dėl daugumos mutacijų jo katalizinis aktyvumas sumažėja arba visiškai išnyksta. Jei kūnas gauna du iš šių mutantų genų (po vieną iš kiekvieno iš tėvų), organizme nebevyksta cheminė reakcija, kurią katalizuoja šis fermentas. Pavyzdžiui, albinosų atsiradimas yra susijęs su fermento tirozinazės, kuri yra atsakinga už vieną iš tamsaus pigmento melanino sintezės etapų, gamybos nutraukimą. Fenilketonurija yra susijusi su sumažėjusiu fermento fenilalanino 4-hidroksilazės aktyvumu arba jo nėra kepenyse.

Šiuo metu yra šimtai žinomų paveldimų ligų, susijusių su fermentų defektais. Sukurti daugelio šių ligų gydymo ir profilaktikos metodai..

Praktinis naudojimas

Fermentai yra plačiai naudojami šalies ekonomikoje - maistas, tekstilė, farmakologija ir medicina. Dauguma vaistų veikia fermentinių procesų eigą organizme, pradedant arba sustabdant tam tikras reakcijas.

Fermentų naudojimo sritis moksliniuose tyrimuose ir medicinoje yra dar platesnė..

Fermentai

Fermentai yra RNR molekulės arba baltymų molekulės, taip pat jų kompleksai, dėl kurių žmogaus organizme gali paspartėti cheminės reakcijos..

Substratai yra reakcijos, kurią pagreitina fermentai, tai yra tos medžiagos, kurios dalyvauja reakcijoje, reagentai.

Produktai yra reakcijos metu susidarančios medžiagos.

Fermentai turi specifiškumą substratams, tai yra, tam tikri fermentai gali pagreitinti reakcijas, kuriose dalyvauja tam tikros medžiagos.

Aktyvatoriai ir inhibitoriai yra medžiagos, dėl kurių atitinkamai padidėja arba sumažėja fermentinis aktyvumas.

Termino „fermentas“ sinonimas yra terminas „fermentas“, o mokslas apie fermentus vadinamas „fermentologija“..

Pirmieji fermentų tyrimai datuojami XVIII a. Pabaiga, kai jau buvo žinoma, kad skrandyje esanti mėsa virškinama skrandžio sulčių pagalba, o krakmolas, veikiamas seilių, tampa cukrumi. Tačiau tokių reakcijų mechanizmas nebuvo žinomas..

Fermentų funkcijos

Fermentų yra bet kuriose gyvo organizmo ląstelėse, jie prisideda prie vienos medžiagos transformacijos į kitą. Taigi fermentai yra daugelio organizme vykstančių biocheminių reakcijų katalizatoriai. Fermentai vaidina esminį vaidmenį gyvenimo procesuose, reguliuodami ir nukreipdami organizmo medžiagų apykaitą.

Kaip ir visi kiti katalizatoriai, fermentai gali pagreitinti pirmyn ir atgal vykstančias reakcijas, dėl ko sumažėja bet kokio proceso aktyvacijos energija. Šiuo atveju cheminė pusiausvyra nesislenka jokia kryptimi. Palyginti su baltymų katalizatoriais, išskirtinis fermentų bruožas yra didelis jų specifiškumas. Kiekviena fermento molekulė per 1 sekundę gali atlikti iki kelių milijonų skirtingų „operacijų“. Fermentų efektyvumas žymiai viršija ne baltymų katalizatorių efektyvumą.

Fermentai pagal hierarchinę klasifikaciją skirstomi į 6 klases, kurių įvedimą inicijavo Tarptautinė biochemijos ir molekulinės biologijos sąjunga. Kiekviena šios klasifikacijos klasė yra suskirstyta į poklasius, šiuo atžvilgiu fermentas rašomas keturių skaičių pavidalu, kurie yra atskirti taškais. Paprastai fermentai pavadinami pagal jų katalizuojamos reakcijos tipą, pridedant priesagą –ase. Todėl net skirtingus fermentus, atliekančius tą pačią funkciją, galima vadinti vienodais. Tokie fermentai skiriasi kitomis savybėmis, pavyzdžiui, lokalizacija ląstelėje arba optimalia rūgščių ir šarmų pusiausvyra..

Daugelis fermentų modifikuojami dėl baltymų grandinės sintezės. Be tokios modifikacijos fermentas negali visiškai parodyti savo aktyvumo. Šios modifikacijos vadinamos „apdorojimu“.

Daugelis fermentų gali atlikti savo funkcijas savarankiškai, be jokių papildomų komponentų. Tačiau yra ir fermentų, kuriems reikalingi papildomi komponentai, neturintys baltyminės uolienos. Jie gali būti neorganinės molekulės ir organinės.

Yra ryšys tarp fermentų ir paveldimų medžiagų apykaitos ligų. Pirmą kartą jį praėjusio amžiaus dešimtmetyje įdiegė A. Garrodas. Tada mokslininkai ligas, susijusias su fermentų defektais, vadino vadinamosiomis „įgimtomis medžiagų apykaitos klaidomis“..

Kai genas, koduojantis tam tikrą fermentą, įvyksta mutacija, gali įvykti aminorūgščių sekos pokyčiai. Todėl dauguma mutacijų lemia tai, kad katalizinis aktyvumas labai sumažėja arba visiškai išnyksta. Tuo atveju, kai organizmas gauna po vieną tokį mutantinį geną iš kiekvieno iš tėvų, su šiuo fermentu susijusi reakcija organizme nustoja katalizuojama. Pavyzdžiui, albinosai atsiranda dėl to, kad tirozinazės fermentas, kuris yra atsakingas už vieną melanino sintezės etapą, nustoja gamintis.

Iki šiol buvo ištirta daugybė paveldimų ligų, susijusių su fermentų defektais. Kai kurių iš šių ligų prevencijos ir gydymo metodai vis dar kuriami..

Fermentai buvo plačiai naudojami praktikoje - farmakologijoje, maisto ir tekstilės pramonėje, tačiau, žinoma, fermentai naudojami medicinoje ir moksliniuose tyrimuose.

Išsilavinimas: baigė chirurgijos studijas Vitebsko valstybiniame medicinos universitete. Universitete jis vadovavo Studentų mokslinės draugijos tarybai. Tęstiniai mokymai 2010 m. - pagal specialybę „Onkologija“ ir 2011 m. - „Mamologija, vizualinės onkologijos formos“..

Darbo patirtis: 3 metus dirbkite bendrame medicinos tinkle chirurgu (Vitebsko greitoji ligoninė, Liozno CRH) ir ne visą darbo dieną - regioniniu onkologu ir traumatologu. Visus metus dirbkite farmacijos atstovu „Rubicon“ įmonėje.

Jis pateikė 3 racionalizavimo pasiūlymus tema „Antibiotikų terapijos optimizavimas priklausomai nuo mikrofloros rūšinės sudėties“, 2 darbai laimėjo prizines vietas respublikiniame studentų mokslinių darbų konkurse-apžvalgoje (1 ir 3 kategorijos)..

Fermentai

Fermentai yra ypatinga baltymų rūšis, kuriai gamta priskyrė įvairių cheminių procesų katalizatorių vaidmenį.

Šis terminas nuolat girdimas, tačiau ne visi supranta, kas yra fermentas ar fermentas, kokias funkcijas atlieka ši medžiaga, taip pat kuo fermentai skiriasi nuo fermentų ir ar jie apskritai skiriasi. Visa tai sužinosime dabar.

Be šių medžiagų nei žmonės, nei gyvūnai negalėtų virškinti maisto. Pirmą kartą fermentų naudojimui kasdieniniame gyvenime žmonija griebėsi daugiau nei prieš 5 tūkstančius metų, kai mūsų protėviai išmoko pieną laikyti „dubenyje“ iš gyvūnų skrandžio. Esant tokioms sąlygoms, šliužo fermentas paveikė pieną. Ir tai yra tik vienas fermento, kaip katalizatoriaus, kuris pagreitina biologinius procesus, pavyzdys. Šiandien fermentai yra nepakeičiami pramonėje, jie yra svarbūs cukraus, margarinų, jogurtų, alaus, odos, tekstilės medžiagų, alkoholio ir net betono gamybai. Šios naudingos medžiagos yra ir plovikliuose bei skalbimo milteliuose - jos padeda pašalinti dėmes esant žemai temperatūrai.

  • Atradimų istorija
  • Struktūra: tūkstančių aminorūgščių grandinė
  • Biocheminės savybės
  • Kaip jie veikia kūne
  • Hiperaktyvumas ir hipoaktyvumas
  • Katalizatorius ir dar daugiau
  • Fermentų aktyvumą lemiantys veiksniai
  • Virškinimo fermentai
  • Produktų katalizatoriai
  • Ekstremofilai ir pramonė

Atradimų istorija

Fermentas išvertus iš graikų kalbos reiškia „raugas“. O žmonija yra atradusi šią medžiagą už XVI amžiuje gyvenusį olandą Janą Baptistą Van Helmontą. Vienu metu jis labai susidomėjo alkoholio fermentavimu ir tyrimų metu rado nežinomą medžiagą, kuri pagreitina šį procesą. Olandas jį pavadino fermentum, o tai reiškia „fermentacija“. Tada, praėjus beveik trims šimtmečiams, prancūzas Louisas Pasteuras, taip pat stebėdamas fermentacijos procesus, padarė išvadą, kad fermentai yra ne kas kita, kaip gyvos ląstelės medžiagos. Ir po kurio laiko vokietis Eduardas Buchneris iš mielių ištraukė fermentą ir nustatė, kad ši medžiaga nėra gyvas organizmas. Jis taip pat davė jam savo vardą - „zymaza“. Po kelerių metų kitas vokietis Willy Kuehne pasiūlė visus baltymų katalizatorius suskirstyti į dvi grupes: fermentus ir fermentus. Be to, jis pasiūlė antrąjį terminą pavadinti „raugu“, kurio veiksmai pasklido už gyvų organizmų ribų. Ir tik 1897 metai nutraukė visus mokslinius ginčus: buvo nuspręsta abu terminus (fermentą ir fermentą) naudoti kaip absoliučius sinonimus.

Struktūra: tūkstančių aminorūgščių grandinė

Visi fermentai yra baltymai, bet ne visi baltymai yra fermentai. Kaip ir kitus baltymus, fermentus sudaro aminorūgštys. Įdomu tai, kad kiekvienam fermentui sukurti reikia nuo šimto iki milijono amino rūgščių, suvertų kaip perlai ant virvelės. Bet ši gija niekada nėra tiesi - paprastai ji yra sulenkta šimtus kartų. Taigi sukuriama kiekvienam fermentui unikali trimatė struktūra. Tuo tarpu fermento molekulė yra gana didelė formacija, ir tik nedidelė jos struktūros dalis, vadinamasis aktyvus centras, dalyvauja biocheminėse reakcijose.

Kiekviena aminorūgštis yra sujungta su kitu specifiniu cheminio ryšio tipu, ir kiekvienas fermentas turi savo unikalią aminorūgščių seką. Daugumai jų sukurti naudojama apie 20 rūšių. Net nedideli aminorūgščių sekos pokyčiai gali kardinaliai pakeisti fermento išvaizdą ir „talentus“.

Biocheminės savybės

Nors gamtoje dalyvaujant fermentams vyksta labai daug reakcijų, jas visas galima suskirstyti į 6 kategorijas. Atitinkamai kiekviena iš šių šešių reakcijų vyksta veikiant tam tikro tipo fermentams..

Reakcijos dalyvaujant fermentams:

  1. Oksidacija ir redukcija.

Fermentai, dalyvaujantys šiose reakcijose, vadinami oksidoreduktazėmis. Kaip pavyzdį galime prisiminti, kaip alkoholio dehidrogenazės pirminius alkoholius paverčia aldehidu.

  1. Grupės perkėlimo reakcija.

Fermentai, kuriuose vyksta šios reakcijos, vadinami transferazėmis. Jie turi galimybę perkelti funkcines grupes iš vienos molekulės į kitą. Tai atsitinka, pavyzdžiui, kai alanino aminotransferazės perkelia alfa-amino grupes tarp alanino ir aspartato. Be to, transferazės fosfatų grupes perkelia tarp ATP ir kitų junginių ir iš gliukozės liekanų sukuria disacharidus.

Reakcijoje dalyvaujančios hidrolazės sugeba nutraukti pavienius ryšius, pridedant vandens elementų.

  1. Sukurkite arba pašalinkite dvigubą ryšį.

Šio tipo reakcijos nehidroliziniu būdu vyksta dalyvaujant liazei.

  1. Funkcinių grupių izomerizacija.

Daugelio cheminių reakcijų metu funkcinės grupės padėtis molekulėje keičiasi, tačiau pati molekulė susideda iš to paties atomų skaičiaus ir tipų, kurie buvo iki reakcijos pradžios. Kitaip tariant, substratas ir reakcijos produktas yra izomerai. Tokio tipo transformacija įmanoma veikiant izomerazės fermentams.

  1. Vienkartinės jungties susidarymas pašalinant vandens elementą.

Hidrolazės nutraukia ryšį, pridedant vandens elementų prie molekulės. Liazės pakeičia reakciją pašalindamos vandeninę dalį iš funkcinių grupių. Taigi, sukurkite paprastą ryšį.

Kaip jie veikia kūne

Fermentai pagreitina beveik visas ląstelėse vykstančias chemines reakcijas. Jie yra gyvybiškai svarbūs žmonėms, palengvina virškinimą ir pagreitina medžiagų apykaitą..

Kai kurios iš šių medžiagų padeda suskaidyti per dideles molekules į mažesnius „gabalėlius“, kuriuos organizmas gali suvirškinti. Kiti, priešingai, suriša mažas molekules. Moksliškai sakant, fermentai yra labai selektyvūs. Tai reiškia, kad kiekviena iš šių medžiagų gali pagreitinti tik tam tikrą reakciją. Molekulės, su kuriomis „dirba“ fermentai, vadinamos substratais. Savo ruožtu substratai sukuria ryšį su fermento dalimi, vadinama aktyviuoju centru.

Yra du principai, paaiškinantys fermentų ir substratų sąveikos specifiką. Vadinamajame „klavišo užrakto“ modelyje aktyvus fermento centras užima griežtai apibrėžtos konfigūracijos vietą substrate. Pagal kitą modelį, abu reakcijos dalyviai, aktyvus centras ir substratas, keičia savo formas, kad galėtų prisijungti.

Pagal bet kokį principą sąveika vyksta, rezultatas visada yra tas pats - reakcija veikiama fermento vyksta daug kartų greičiau. Dėl šios sąveikos „gimsta“ naujos molekulės, kurios vėliau atskiriamos nuo fermento. Katalizatoriaus medžiaga ir toliau atlieka savo darbą, tačiau dalyvauja kitos dalelės.

Hiper- ir hipoaktyvumas

Yra atvejų, kai fermentai atlieka savo funkcijas netinkamu intensyvumu. Per didelis aktyvumas sukelia pernelyg didelį reakcijos produkto susidarymą ir substrato trūkumą. Rezultatas yra sveikatos pablogėjimas ir sunkios ligos. Fermentų hiperaktyvumo priežastis gali būti genetinis sutrikimas arba reakcijoje naudojamų vitaminų ar mikroelementų perteklius.

Fermentų hipoaktyvumas gali sukelti net mirtį, kai, pavyzdžiui, fermentai nepašalina toksinų iš organizmo arba atsiranda ATP trūkumas. Šios būklės priežastis taip pat gali būti mutavę genai arba, priešingai, hipovitaminozė ir kitų maistinių medžiagų trūkumas. Be to, žema kūno temperatūra panašiai lėtina fermentų funkcionavimą..

Katalizatorius ir dar daugiau

Šiandien daug girdite apie fermentų naudą. Tačiau kokios yra šios medžiagos, nuo kurių priklauso mūsų kūno veikimas??

Fermentai yra biologinės molekulės, kurių gyvenimo ciklo nenustato gimimo ir mirties pagrindai. Jie tiesiog dirba kūne, kol ištirpsta. Paprastai tai vyksta veikiant kitiems fermentams..

Biocheminės reakcijos metu jie netampa galutinio produkto dalimi. Kai reakcija baigsis, fermentas palieka substratą. Po to medžiaga yra pasirengusi vėl pradėti veikti, bet su kita molekule. Taigi jis tęsiasi tol, kol reikia kūnui.

Fermentų išskirtinumas yra tas, kad kiekvienas iš jų atlieka tik vieną jam priskirtą funkciją. Biologinė reakcija įvyksta tik tada, kai fermentas randa jam tinkamą substratą. Šią sąveiką galima palyginti su rakto ir užrakto veikimo principu - veikti gali tik tinkamai parinkti elementai. Kitas bruožas: jie gali veikti esant žemai temperatūrai ir vidutiniam pH, o kaip katalizatoriai yra stabilesni nei bet kuri kita cheminė medžiaga.

Fermentai kaip katalizatoriai pagreitina medžiagų apykaitos procesus ir kitas reakcijas.

Paprastai šie procesai susideda iš tam tikrų etapų, kurių kiekvienam veikti reikia konkretaus fermento. Be to, transformacijos ar pagreičio ciklas negali būti baigtas..

Bene geriausiai žinomas iš visų fermentų funkcijų yra katalizatorius. Tai reiškia, kad fermentai sujungia cheminius reagentus taip, kad būtų greičiau sumažintos energijos sąnaudos, reikalingos produktui suformuoti. Be šių medžiagų cheminės reakcijos būtų vykusios šimtus kartų lėčiau. Tačiau fermentų gebėjimai tuo neapsiriboja. Visuose gyvuose organizmuose yra energijos, reikalingos tęsti gyvenimą. Adenozino trifosfatas arba ATP yra tam tikras įkrautas akumuliatorius, aprūpinantis ląsteles energija. Bet ATP funkcionuoti neįmanoma be fermentų. Pagrindinis fermentas, gaminantis ATP, yra sintazė. Kiekvienai gliukozės molekulei, kuri virsta energija, sintazė gamina apie 32-34 ATP molekules.

Be to, medicinoje aktyviai naudojami fermentai (lipazė, amilazė, proteazė). Visų pirma, jie yra fermentinių preparatų, tokių kaip „Festal“, „Mezim“, „Panzinorm“, „Pankreatinas“, vartojami virškinimo sutrikimams, komponentas. Bet kai kurie fermentai taip pat gali paveikti kraujotakos sistemą (ištirpinti kraujo krešulius), pagreitinti pūlingų žaizdų gijimą. Net ir priešvėžinė terapija taip pat naudoja fermentus..

Fermentų aktyvumą lemiantys veiksniai

Kadangi fermentas sugeba daug kartų pagreitinti reakcijas, jo aktyvumą lemia vadinamasis apsisukimų skaičius. Šis terminas žymi substrato (reagento) molekulių skaičių, kurį 1 fermento molekulė gali transformuoti per 1 minutę. Tačiau yra keletas veiksnių, lemiančių reakcijos greitį:

  1. Pagrindo koncentracija.

Padidėjus substrato koncentracijai, reakcija pagreitėja. Kuo daugiau veikliosios medžiagos molekulių, tuo greičiau vyksta reakcija, nes dalyvauja daugiau aktyvių centrų. Tačiau pagreitinti įmanoma tik tol, kol dalyvauja visos fermento molekulės. Po to net padidėjus substrato koncentracijai reakcija nebus pagreitinta..

Paprastai temperatūros padidėjimas sukelia greitesnes reakcijas. Ši taisyklė tinka daugumai fermentinių reakcijų, tačiau tik tol, kol temperatūra pakils virš 40 laipsnių Celsijaus. Po šio ženklo reakcijos greitis, priešingai, pradeda smarkiai mažėti. Jei temperatūra nukris žemiau kritinio taško, fermentinių reakcijų greitis vėl padidės. Jei temperatūra ir toliau kyla, kovalentiniai ryšiai suyra ir katalizinis fermento aktyvumas amžinai prarandamas..

Fermentinių reakcijų greitį taip pat veikia pH. Kiekvienas fermentas turi savo optimalų rūgštingumo lygį, prie kurio reakcija vyksta tinkamiausiai. PH lygio pokytis turi įtakos fermento aktyvumui, taigi ir reakcijos greičiui. Jei pokyčiai per dideli, substratas praranda galimybę prisijungti prie aktyvaus branduolio, o fermentas nebegali katalizuoti reakcijos. Atstačius reikiamą pH lygį, atkuriamas ir fermento aktyvumas.

Virškinimo fermentai

Fermentus, esančius žmogaus organizme, galima suskirstyti į 2 grupes:

  • medžiagų apykaita;
  • virškinimo.

Metabolizmas „veikia“, kad neutralizuotų toksines medžiagas, taip pat skatina energijos ir baltymų gamybą. Ir, žinoma, jie pagreitina biocheminius procesus organizme..

Už ką atsakinga virškinimo sistema, aišku iš pavadinimo. Bet ir čia veikia selektyvumo principas: tam tikros rūšies fermentai veikia tik vieną maisto tipą. Todėl, norėdami pagerinti virškinimą, galite pasinaudoti nedideliu triuku. Jei kūnas gerai nevirškina ko nors iš maisto, dietą būtina papildyti produktu, kuriame yra fermento, kuris sugeba suskaidyti sunkiai virškinamą maistą..

Maisto fermentai yra katalizatoriai, suskaidantys maistą į būseną, kurioje organizmas sugeba absorbuoti iš jų naudingas medžiagas. Virškinimo fermentai yra kelių tipų. Žmogaus organizme skirtingų tipų fermentai yra skirtingose ​​virškinamojo trakto dalyse..

Burnos ertmė

Šiame etape alfa-amilazė veikia maistą. Jis skaido angliavandenius, krakmolą ir gliukozę, esančią bulvėse, vaisiuose, daržovėse ir kituose maisto produktuose..

Skrandis

Čia pepsinas skaido baltymus iki peptidų būsenos, o želatinazė - mėsoje esančią želatiną ir kolageną..

Kasa

Šioje stadijoje:

  • tripsinas - atsakingas už baltymų skaidymąsi;
  • alfa chimotripsinas - padeda absorbuoti baltymus;
  • elastazės - skaido kai kurių rūšių baltymus;
  • nukleazės - padeda skaidyti nukleorūgštis;
  • steapsinas - skatina riebaus maisto absorbciją;
  • amilazė - atsakinga už krakmolų įsisavinimą;
  • lipazė - skaido riebalus (lipidus), esančius pieno produktuose, riešutuose, aliejuose ir mėsoje.

Plonoji žarna

Jie „užburia“ maisto daleles:

  • peptidazės - skaldo peptidinius junginius iki aminorūgščių lygio;
  • sacharozė - padeda įsisavinti kompleksinius cukrus ir krakmolą;
  • maltazė - skaido disacharidus iki monosacharidų (salyklo cukraus) būsenos;
  • laktazė - skaido laktozę (gliukozę, esančią pieno produktuose);
  • lipazė - skatina trigliceridų, riebalų rūgščių absorbciją;
  • erepsinas - veikia baltymus;
  • izomaltazė - „veikia“ su maltoze ir izomaltoze.

Dvitaškis

Čia atliekamos fermentų funkcijos:

  • Escherichia coli - atsakinga už laktozės virškinimą;
  • laktobacilos - veikia laktozę ir kai kuriuos kitus angliavandenius.

Be šių fermentų, taip pat yra:

  • diastazė - virškina augalinį krakmolą;
  • invertazė - skaido sacharozę (stalo cukrų);
  • gliukamilazė - krakmolą paverčia gliukoze;
  • alfa-galaktozidazė - padeda virškinti pupeles, sėklas, sojos produktus, šakniavaisius ir lapines daržoves;
  • bromelainas - fermentas, gaunamas iš ananasų, skatina skirtingų baltymų skaidymąsi, yra veiksmingas esant skirtingiems aplinkos rūgštingumo lygiams, pasižymi priešuždegiminėmis savybėmis;
  • papainas - fermentas, išskirtas iš neapdorotos papajos, skatina smulkių ir didelių baltymų skaidymąsi, yra veiksmingas įvairiausiuose substratuose ir rūgštingume.
  • celiuliozė - skaido celiuliozę, augalinius pluoštus (žmogaus organizme nėra);
  • endoproteazė - skaido peptidinius ryšius;
  • galvijų tulžies ekstraktas - gyvūninės kilmės fermentas, stimuliuoja žarnyno judrumą;
  • pankreatinas - gyvūninės kilmės fermentas, pagreitina riebalų ir baltymų virškinimą;
  • pancrelipazė - gyvūninis fermentas, skatinantis baltymų, angliavandenių ir lipidų įsisavinimą;
  • pektinazė - skaido vaisiuose esančius polisacharidus;
  • fitazė - skatina fitino rūgšties, kalcio, cinko, vario, mangano ir kitų mineralų absorbciją;
  • ksilanazė - skaido gliukozę iš javų.

Produktų katalizatoriai

Fermentai yra labai svarbūs sveikatai, nes jie padeda organizmui suskaidyti maisto komponentus į būseną, tinkamą maistinėms medžiagoms. Žarnyne ir kasoje gaminami įvairiausi fermentai. Be to, daug maistinių medžiagų, kurios padeda virškinti, yra ir kai kuriuose maisto produktuose..

Fermentuotas maistas yra beveik idealus naudingų bakterijų šaltinis tinkamam virškinimui. Ir tuo metu, kai farmaciniai probiotikai „veikia“ tik viršutinėje virškinimo sistemos dalyje ir dažnai nepasiekia žarnyno, fermentinių produktų poveikis jaučiamas visame virškinimo trakte..

  • Kodėl jūs pats negalite laikytis dietos
  • 21 patarimas, kaip nepirkti pasenusio produkto
  • Kaip daržoves ir vaisius išlaikyti šviežius: paprasti triukai
  • Kaip įveikti potraukį cukrui: 7 netikėti maisto produktai
  • Mokslininkai teigia, kad jaunystę galima prailginti

Pavyzdžiui, abrikosuose yra naudingų fermentų mišinys, įskaitant invertazę, kuri yra atsakinga už gliukozės skaidymąsi ir skatina greitą energijos išsiskyrimą..

Avokadas gali būti natūralus lipazės šaltinis (skatina greitesnį lipidų virškinimą). Organizme šią medžiagą gamina kasa. Tačiau norint palengvinti šio organo gyvenimą, galite palepinti save, pavyzdžiui, avokadų salotomis - skanu ir sveika.

Be to, kad bananas yra bene geriausiai žinomas kalio šaltinis, jis taip pat organizmui tiekia amilazę ir maltazę. Amilazės taip pat yra duonoje, bulvėse ir kruopose. Maltazė skatina maltozės, vadinamojo salyklo cukraus, skilimą, kurio gausu aluje ir kukurūzų sirupe.

Kitas egzotiškas vaisius - ananasuose yra visa eilė fermentų, įskaitant bromelainą. Ir jis, pasak kai kurių tyrimų, taip pat turi priešvėžinių ir priešuždegiminių savybių..

Ekstremofilai ir pramonė

Ekstremofilai yra medžiagos, gebančios palaikyti gyvybinę veiklą ekstremaliomis sąlygomis.

Gyvi organizmai, taip pat fermentai, leidžiantys jiems veikti, buvo rasti geizeriuose, kur temperatūra yra arti virimo temperatūros, giliai lede, taip pat ypatingo druskingumo sąlygomis (Mirties slėnis JAV). Be to, mokslininkai rado fermentų, kurių pH lygis, kaip paaiškėjo, taip pat nėra pagrindinis veiksmingo darbo reikalavimas. Mokslininkai tiria ekstremofilinius fermentus, ypač domindamiesi medžiagomis, kurios gali būti plačiai naudojamos pramonėje. Nors šiandien fermentai jau yra pritaikyti pramonėje kaip biologiškai ir aplinkai nekenksmingos medžiagos. Fermentai naudojami maisto pramonėje, kosmetologijoje ir buitinių chemikalų gamyboje..

Be to, fermentų „paslaugos“ tokiais atvejais yra pigesnės nei sintetiniai analogai. Be to, natūralios medžiagos yra biologiškai skaidomos, todėl jų naudojimas yra ekologiškas. Gamtoje yra mikroorganizmų, kurie gali suskaidyti fermentus į atskiras aminorūgštis, kurios vėliau tampa naujos biologinės grandinės komponentais. Bet tai, kaip sakoma, yra visai kita istorija..